Show simple item record

dc.contributor.advisorZeltiņš, Andrisen_US
dc.contributor.authorBaļķe, Inaen_US
dc.contributor.otherLatvijas Universitāte. Bioloģijas fakultāteen_US
dc.date.accessioned2015-01-12T06:49:26Z
dc.date.available2015-01-12T06:49:26Z
dc.date.issued2011en_US
dc.identifier.other16777en_US
dc.identifier.urihttps://dspace.lu.lv/dspace/handle/7/4581
dc.descriptionElektroniskā versija nesatur pielikumusen_US
dc.description.abstractDaudzziedu airenes raibuma vīrusa genoma organizācija un tā kodēto proteīnu raksturojums. Anotācija: Darba mērķis bija veikt padziļinātu RGMoV raksturošanu, lai varētu izmantot kā modeļsistēmu Sobemovīrusu dzimtas vīrusu kodēto proteīnu raksturošanai un izpētei. Pilna garuma RGMoV kDNS izveides procesā tika konstatēta genoma organizācijas izmaiņas no SCPMV- uz CfMV-tipu, ka proteāze satur katalītiskā un substrāta saistošā centra AA. Tika identificēts, P16 un VPg satur dabīgi nestrukturētu proteīnu īpašības, kā arī P16 veido dimērus un ir sekvences nespecifiska nukleīnskābi saistoša īpašība. RGMoV virinos 3D struktūra uzrāda tā T=3 ikosahedrālo simetrisku, kā citiem Sobemovīrusiem, kā arī CP ir raksturīgā β-„sendviča” struktūra. Atšķirībā no pārējiem kristalizētajiem Sobemovīrusiem, RGMoV trūkst C spirāle FG cilpā un E1 spirāle GH cilpā, kas samazina kapsīda diametru par 3%, bet iekšējo tilpumu par 7%, iepakotās RNS blīvums ir 478 mg/ml. Atslēgas vārdi: RGMoV, Sobemovīrusi, VPg, P16.en_US
dc.description.abstractRyegrass mottle virus genome organization and characterization of its encoded proteins Annotation The aim of this work was to re-evaluate the genome organization Ryegrass Mottle Virus and characterize virus-encoded proteins biochemically and structurally. RGMoV cDNA re-sequential results allow to classify RGMoV genome organization as CfMV-like, not SCPMV-like, as reported earlier, protease contains the catalytic and substrate binding centre AA. P16 and VPg contain naturally unstructured protein properties; P16 was identified as dimmers, and contains sequence-nonspecific nucleic acid binding property. RGMoV 3D structure corresponds to T=3 icosahedral symmetry, as in other Sobemoviruses, CP contains canonical β-"sandwich" structure. It contains several differences in structural elements - absence of C helix in FG loop and E1 helix in GH loop, which reduces capsid diameter by 3%, internal volume by 7%, packaged RNA density is 478 mg/ml. Keywords: RGMoV, Sobemovirus, VPg, P16en_US
dc.language.isoN/Aen_US
dc.publisherLatvijas Universitāteen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.subjectBioloģijaen_US
dc.subjectDzīvās dabas zinātnesen_US
dc.titleDaudzziedu airenes raibuma vīrusa genoma organizācija un tā kodēto proteīnu raksturojumsen_US
dc.title.alternativeRyegrass mottle virus genome organization and characterization of its encoded proteinsen_US
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisen_US


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record