Bakteriofāga AP205 apvalka proteīna strukturālie pētījumi

Abstract

Darbā ar rentgenstruktūranalīzes palīdzību tika noteikta Acinetobacter fāga AP205 apvalka proteīna struktūra 1,9 Å izšķirtspējā. Proteīna vispārējā struktūra ir līdzīga radniecīgo bakteriofāgu iepriekš noteiktajām struktūrām, bet ir vērojamas vairākas būtiskas atšķirības, no kurām nozīmīgākā ir C- un N- galu atrašanās uz kapsīdas virsmas. Iegūtie rezultāti izskaidro AP205 fāga kapsīdu toleranci pret garām insercijām C- un N- galos, kā arī paver ceļu racionālai apvalka proteīna modificēšanai praktiskiem pielietojumiem. Darbs izstrādāts Latvijas Biomedicīnas pētījumu un studiju centra proteīnu kristalogrāfijas laboratorijā Dr. biol. Kaspara Tāra vadībā.

The current research deals with the structure determination of coat protein of the phage AP205 from Acinetobacter by X-ray crystallography. The overall structure of protein is similar to previously determined structures of related phages; though there are significant diferences, the most notable one being an exposing on N- and C-termini on the capsid’s surface. Aquired results explain tolerance of AP205 capsid to N- and C-terminal insertions and allow further rational use of coat protein and its modification. Tertiary structure is determined in 1,9 Å resolution. The research was carried out in the Latvian Biomedical Research and Study Centre in protein crystallography laboratory under supervision of Dr. biol. Kaspars Tārs.