• English
    • Latviešu
    • Deutsch
    • русский
  • Help
  • English 
    • English
    • Latviešu
    • Deutsch
    • русский
  • Login
View Item 
  •   DSpace Home
  • A2 – LU disertācijas / Doctoral theses UL
  • Promocijas darbi (2007-) / Theses PhD
  • View Item
  •   DSpace Home
  • A2 – LU disertācijas / Doctoral theses UL
  • Promocijas darbi (2007-) / Theses PhD
  • View Item
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Vienpavediena RNS bakteriofagu proteinu un gemomu strukturas petijumi

Thumbnail
View/Open
298-46628-Janis_Rumnieks_2015.pdf (8.193Mb)
Author
Rūmnieks, Jānis
Co-author
Latvijas Universitāte. Bioloģijas fakultāte
Advisor
Tārs, Kaspars
Date
2015
Metadata
Show full item record
Abstract
Vairāki vienpavediena RNS bakteriofāgu dzīves cikla aspekti vēl arvien ir maz izprasti, it sevišķi no strukturālā skatpunkta. Darba gaitā tika noskaidrota bakteriofāga Qβ minorā apvalka proteīna A1 trīsdimensionālā struktūra, kas atklāja neredzētu proteīnu folda veidu un citas interesantas iezīmes. Tika noteikta kristālstruktūra arī Qβ apvalka proteīna kompleksam ar RNS matadatas veida struktūru replikāzes gēna sākumā, kuru apvalka proteīns specifiski saista. Šī struktūra parādīja veidu, kā apvalka proteīns atpazīst RNS, izmantojot galvenokārt tās pamatķēdes konformāciju, nevis daudzas sekvences specifiskas mijiedarbības. Papildus ieskats fāgu genomu un tajos esošo RNS sekundāro struktūru evolūcijā tika gūts, nosekvenējot genomu RNS bakteriofāgam M, kā arī analizējot bakteriofāga φCb5 genoma sekvenci. Atslēgas vārdi: RNS bakteriofāgs; proteīnu struktūra; proteīnu – RNS mijiedarbība; RNS sekundārā struktūra
 
Several aspects of the life cycle of the single-stranded RNA bacteriophages are still poorly understood, particularly from the structural viewpoint. During this work, the three-dimensional structure of the minor coat protein A1 from bacteriophage Qβ was determined, which revealed a new protein fold and other intriguing features. A crystal structure was also solved of the Qβ coat protein in complex with an RNA hairpin at the beginning of the replicase gene, which the coat protein specifically binds to. The structure showed how the coat protein recognizes RNA based primarily on its backbone conformation instead of many sequence-specific interactions. Further insight into the evolution of phage genomes and RNA secondary structures in them was gained by sequencing the genome of RNA phage M and by analyzing the genome sequence of phage φCb5. Keywords: RNA bacteriophage; protein structure; protein – RNA interaction; RNA secondary structure
 
URI
https://dspace.lu.lv/dspace/handle/7/28311
Collections
  • Promocijas darbi (2007-) / Theses PhD [1372]

University of Latvia
Contact Us | Send Feedback
Theme by 
@mire NV
 

 

Browse

All of DSpaceCommunities & CollectionsBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsThis CollectionBy Issue DateAuthorsTitlesSubjects

My Account

Login

Statistics

View Usage Statistics

University of Latvia
Contact Us | Send Feedback
Theme by 
@mire NV